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http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/939| a2 MACROGLOBULINA DE HEMOLINFA DE CAMARON BLANCO Penaeus (=Litopenaeus) vannamei | |
| TERESA GOLLAS GALVAN | |
| ARMANDO FRANCISCO VARGAS ALBORES GLORIA MARTINA YEPIZ PLASCENCIA ROGERIO RAFAEL SOTELO MUNDO Fernando Luis García Carreño | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| CIENCIA DE LOS ALIMENTOS CIENCIA DE LOS ALIMENTOS | |
| l En los artrópodos, posiblemente el grupo de invertebrados más estudiado, existe una respuesta celular y una respuesta humoral contra microorganismos patógenos y oportunistas. l La respuesta celular está constituida por fagocitosis, encapsulación, formación de nódulos y citotoxicidad. La inmunidad humoral, por su parte, incluye factores moleculares como lectinas, aglutininas, enzimas, péptidos antibacterianos, citoquininas, factores líticos, coagulación y sistema profenoloxidasa. l El sistema de activación de la profenoloxidasa (proFO) ha sido considerado como un componente integrador del sistema inmune de artrópodos y responsable de las funciones de reconocimiento y defensa. La activación del sistema inmune en una serie de reacciones en cascada que involucra proteinasas, la más importante es la enzima activadora de la profenoloxidasa. l Para la regulación del sistema proFO se han descrito inhibidores plasmáticos tales como inhibidores de tripsina y a2 macrglobulina (a2M) Estos reguladores tienen como función principal reducir la actividad proteolítica generada durante la liberación del contenido granular de los hemocitos, evitando la acción de la proteinasa en lugares no deseados. l El inhibidor de proteinasas tipo a2M del plasma de camarón blanco Penaeus (=Litopenaeus) vannamei fue detectado y posteriormente purificado, mediante una columna de Blue-Sepharose y otra de Phenyl-SepharoseTM. Utilizando SDS-PAGE, se, calculó una masa molecular de 380kDa en condiciones no reductoras. Esta proteína perdió actividad al incubarse con metilamina, lo cual es característico de la familia de las a2M y fue reconocida por anticuerpos anti-a2M de humano. La a2M de camarón presentó un amplio espectro de inhibición ya que fue capaz de inhibir proteinasas como tripsina, quimotripsina, elastasa y papaína. Interesantemente, la a2M purificada de camarón perdió su actividad cuando se almacenó en ausencia de NaCI y esta inactivación no ocurrió cuando se conservó a 0.45 M de NaCI, concentración equivalente a la salinidad del plasma deI camarón. | |
| 2002 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Público en general | |
| ENZIMOLOGIA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
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