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CARACTERIZACION BIOQUIMICA PARCIAL DE LA HEMOCIANINA DE CAMARON BLANCO (Penaeus vannamei)
CIRIA GUADALUPE FIGUEROA SOTO
GLORIA MARTINA YEPIZ PLASCENCIA
Luz Vázquez Moreno
Inocencio Higuera Ciapara
María del Carmen Bermúdez Almada
Acceso Abierto
Atribución-NoComercial-SinDerivadas
CIENCIA DE LOS ALIMENTOS
CIENCIA DE LOS ALIMENTOS
En la creciente industria de la camaronicultura el encontrar una proteína que funcione como marcador nutricional y/o de salud es de suma importancia. La hemocianina, proteína encargada del transporte de oxígeno en los crustáceos, es una alternativa a considerar ya que está presente en elevada concentración y cumple una función fisiológica esencial. Hasta el momento no se ha reportado información sobre la hemocianina del camarón blanco (Penaeus vannamei), razón por la cual se decidió estudiar esta proteína determinando algunas de sus características bioquímicas. Dentro de los resultados obtenidos en este estudio podemos mencionar lo siguiente, se purificó la proteína en dos pasos: ultracentrifugación en gradiente de densidad y cromatografía por afinidad con ion métalico inmovilizado (IMAC). A la proteína pura se le realizó un análisis electroforético e inmunológico, determinando un peso molecular para la proteína nativa de 400 kDa y encontrando pI de 4.8 y 4.9 bajo estas mismas condiciones. Se logró identificar 2 subunidades con peso, moleculares de 82 y 75 kDa, ambas subunidades son glicociladas con a-D-manosa, a-D-glucosa, a-Lfucosa, B-D-galactosamina y B-D-gal(1-3)D-N-acetil-galactosamina. Los anticuerpos policlonales producidos contra cada una de las subunidades, reconocieron a la proteína nativa y a ambos polipéptidos, presentando reactividad cruzada lo que nos indica relación inmunológica.
1996
Tesis de maestría
Español
Público en general
ENZIMOLOGIA
Versión publicada
publishedVersion - Versión publicada
Aparece en las colecciones: TESIS DE MAESTRÍA EN CIENCIAS.

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