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http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/872| "Caracterización de la Ruta Metabólica de Degradación de Adenosina Monofosfato en Manto de Calamar Gigante (Dosidicus gigas) del Golfo de California." | |
| ENRIQUE MARQUEZ RIOS | |
| Ramón Pacheco Aguilar Josafat Marina Ezquerra Brauer TERESA GOLLAS GALVAN ETNA AIDA PEÑA RAMOS FRANCISCO JAVIER CASTILLO YAÑEZ Fernando Luis García Carreño | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| COORDINACION DE TECNOLOGIA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL | |
| La degradación ATP y sus productos en el calamar gigante es sumamente rápida, donde la conversión de ATP hasta AMP ocurre en las primeras 24 h posmortem, por consiguiente las diferencias entre los patrones de degradación en organismos marinos estriba en la degradación de AMP hasta Hx. Con la finalidad de estudiar y comprender la degradación de estos compuestos adenilados se procedió a la cuantificación de estos metabolitos en las primeras horas posmortem y durante 15 días de almacenamiento en hielo, asimismo se aislaron y se caracterizaron las enzimas responsables de la degradación de AMP en el manto de calamar. En el presente estudio la concentración de ATP en manto de calamar gigante disminuyó de 6.54 µmol/g a 0.41 µmol/g en las primeras 24 h posmortem para finalizar en 0.07 µmol/g después de 15 días de almacenamiento en hielo. Este nucleótido se degradado principalmente a Hx, obteniéndose valores de 3.56 y 6.85 µmol/g para el día 1 y 15 de almacenamiento, respectivamente. La acumulación de Hx fue lineal en las primeras 24 h, causando con esto un comportamiento lineal del valor K, siendo este lineal solo en las primeras 24 h, para después mostrar un comportamiento hiperbólico. La enzima AMP deaminasa purificada del manto de calamar mostró un pl de 5.76, un PM nativo de 160 kDa y conformada por dos subunidades de 87 kDa. Los resultados sugieren que la enzima es un homodímero, cuyas Subunidades unidas por interacciones no covalentes. Respectivamente sus óptimos de pH y temperatura fueron de 6.0 y 35 ºC. El K+ actuó como un efector negativo de la enzima: el ATP como activador en concentraciones superiores a 2 mM. y el ADP en el rango de 0 a 2 mM. La AMP deaminasa presentó un comportamiento cinético sigmoidal con una Km de 13 mM, una Vmax de 1.16 µM de IMP/min/mg de proteína, una Kcat de 3.48 moles de IMP s-1 y una eficiencia catalítica de 267.69 [(mol/L)-1s-1]. La enzimas 5’-nucleotidasa mostró un pl de 3.6-3.8, con un peso molecular nativo de 107 kDa, y conformada por subunidades de 33 kDa. | |
| 2006 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Público en general | |
| ENZIMOLOGIA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
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