Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem:
http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/714| Identificación de Estructuras Glicosídicas Reconocidas por la Lectina PF2 en Fetuina y Tejidos Linfoides | |
| GABRIEL URBANO HERNÁNDEZ | |
| LUZ VAZQUEZ MORENO ELISA MIRIAM VALENZUELA SOTO MARIA DEL CARMEN CANDIA PLATA GABRIELA RAMOS CLAMONT MONTFORT | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| CIENCIAS DE LOS ALIMENTOS | |
| Las lactinas son proteínas o glicoproteínas de origen no inmune, que cornparten en común la habilidad de enlazarse de forma específica y reversible a los carbohidratos expresados en la superficie de la membrana celular. Originalmente las lectinas fueron descubiertas en plantas, también han sido detectadas en otros organismos vivos como vertebrados, invertebrados y microorganismos. El objetivo de esta investigación fue el de determinar las estructuras oligosacáridas reconocidas por la lectina de palo fierro 2 (PF2) en fetuina (glicoproteína modelo) y en tejidos linfoides mediante cromatografía de líquidos de alta resolución acoplada a masas (HPLC Masas). Se evaluó la interacción de la lectina PF2 de las semillas de palo fierro (0lneya tesota) hacia tejidos linfoides mediante técnicas de histoquímica, utilizando como control la lectina de Phaseolus vulgaris Fitohemaglutinina-E (PHA-E). Se demostró que la lectina PF2 presentó interacción con zonas ricas en linfocitos B (centros germinales de ganglios linfáticos y folículos linfoides en timo); la reacción que se observó fue similar a la del anticuerpo anti-CD20. En ensayos previos de inhibición con glicoproteínas se demostró que PF2 reconoce oligosacáridos complejos. En base a estos hallazgos la lectlna PF2 puede ser utilizada corno marcador específico de células B. En la segunda etapa experimental se aislaron y purificaron las glicoproteínas de los tejidos reconocidas por PF2, utilizando cromatografía de intercambio iónico en una matriz de carboximetil celulosa (CM-celulosa) y cromatografía de afinidad (Agarosa-PF2). El perfil electroforético mostró una glicoproteína monomérica abundante de 14 kDa en bazo y ganglio (GP14). En timo se encontraron seis glicoproteínas de 14, 20, 30, 34, 60 y 66 kDa. La glicoproteína del bazo GP14 fue digerida con una proteasa y los seis péptidos identificados presentaron alta homología con las proteínas de choque térmico de la familia de las HSP70. Esta glicoproteína (GP14) no ha sido reportada anteriormente. | |
| 2007 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Público en general | |
| QUÍMICA ANALÍTICA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
Cargar archivos:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
|---|---|---|---|---|
| Urbano-Hernandez G_DC_2007.pdf | 3.36 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |