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http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/607| Albúmina Porcina Lactosilada: comparación de dos métodos de glicación y biorreconocimiento por las adhesinas de E. coli K88+ | |
| JOSE ANDREI SARABIA SAINZ | |
| LUZ VAZQUEZ MORENO GABRIELA RAMOS CLAMONT MONTFORT MARIA DEL REFUGIO ROBLES BURGUEÑO | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| CIENCIAS DE LOS ALIMENTOS | |
| La sangre animal es una excelente fuente de proteínas, que al desecharse causa problemas de contaminación. La proteína mayoritaria del suero porcino es l albúmina (PSA, por sus siglas en inglés), la cual tiene un gran potencial biotecnológico para utilizarse en la industria pecuaria y alimentaria. Estos cambios pueden afectar tanto fas propiedades funcionales de la proteína, como su función biológica. Una manera práctica y sencilla de conjugar a la PSA con oligosacáridos es a través de la reacción química de Maillard. Para ello se evaluaron dos métodos de glicación de PSA con lactosa en fase sólida. El primero, de Boratynski, consistió en glicar a tiempo constante (30 min) y a diferentes temperaturas de reacción (60, 80, 100 y 120 ºC). En el segundo, el de Fenaille, se usó temperatura constante (60 ºC) variando el tiempo de calentamiento (4, 6 y 8 h). Con la conjugación de lactosa; se esperaba establecer interacciones de biorreconocimiento con lectinas y con adhesinas microbianas. Los productos de lactosilación de la PSA (PSA-gluc β(1-4)gal), al cual llamaremos PSA-Lac, se caracterizaron midiendo los cambios de masa (SDSPAGE y espectroscopía de masas), de fluorescencia intrínseca del triptófano, de disponibilidad de grupos aminos y de solubilidad. Así mismo, se determinó el reconocimiento biológico de la PSA-Lac usando a la lectina de Ricinus communis (RCAJ y a la adhesina de Escherichia coli K88+ (E. coli K88+). Esto con el fin de explorar la posibilidad de utilizar los neoglicanos producidos en la prevención de diarreas en cerdos. Los resultados obtenidos con las PSA-Lac sintetizadas a partir del método de Boratynski fueron los siguientes, el grado de glicación fue proporcional a la temperatura utilizada. La espectroscopía de masas indicó la presencia de 38 y 41 lactosas para los tratamientos glicados a 100 y 120 ºC respectivamente. La lectina de Ricinus communis reconoció a todos los neoglicanos de PSA-Lac y la intensidad del reconocimíento fue proporcional a la temperatura de reacción. Únicamente la PSA-Lac obtenida a 100 ºC fue reconocida por la adhesina de E. coli K88+. | |
| 2008 | |
| Tesis de maestría | |
| Español | |
| Público en general | |
| QUÍMICA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE MAESTRÍA EN CIENCIAS. |
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