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http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/599| CAMBIOS EN LA ESTABILIDAD ESTRUCTURAL Y EL ESTADO REDOX DE BADH RENAL FRENTE A ESTRÉS OXIDATIVO | |
| JESUS ALFREDO ROSAS RODRIGUEZ | |
| ELISA MIRIAM VALENZUELA SOTO GLORIA MARTINA YEPIZ PLASCENCIA MARIA DE LOURDES MIRANDA HAM LUZ VAZQUEZ MORENO ROGERIO RAFAEL SOTELO MUNDO | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| CIENCIAS DE LOS ALIMENTOS | |
| La betaína aldehído deshidrogenasa (betaína aldehído: NAD+ oxidoreductasa, EC 1.2.1.8; BADH) cataliza la oxidación irreversible de betaína aldehído a glicina betaína (GB) en una reacción dependiente de NAD+. La síntesis y la acumulación de GB son importantes en las células renales para contrarrestar el estrés hiperosmótico generado en el riñón. Además de su función como osmolito, la GB participa en la osmoprotección. El ambiente hiperosmótico en las células renales, derivado del mecanismo concentrador de orina, produce elevadas concentraciones de sales y urea, así como una baja tensión de oxígeno. Tales condiciones favorecen la generación de especies reactivas de oxígeno, causando estrés oxidativo. Una de las especies reactivas de oxígeno con mayor estabilidad es el peróxido de hidrógeno. En nuestro grupo de trabajo encontramos que el peróxido inhibe la actividad de la BADH. Para profundizar en este efecto, el objetivo del presente trabajo fue evaluar los cambios en la estabilidad y el estado redox de los aminoácidos importantes para la actividad de la BADH causados por el peróxido de hidrógeno, a través de estudios cinéticos y estructurales. Se clonó el gen de la BADH y se dedujo su secuencia aminoácidica, la cual presentó una alta identidad con las secuencia | |
| 2010 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Público en general | |
| QUÍMICA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
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|---|---|---|---|---|
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