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http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/574| IDENTIFICACIÓN DEL OLIGOSACÁRIDO DE AMINOPEPTIDASA N DE Manduca sexta QUE ES RECEPTOR PARA LA TOXINA Cry1Ac DE Bacillus thuringiensis | |
| TANIA REYES IZQUIERDO | |
| GERARDO ALVAREZ MANILLA DUBON ROGERIO RAFAEL SOTELO MUNDO ANA MARIA CALDERON DE LA BARCA COTA MARIA MAYRA DE LA TORRE MARTINEZ | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL | |
| La bacteria Bacillus thuringiensis (Bt), produce cristales con biotoxinas durante la esporulación. Estas son letales para al menos tres órdenes de insectos y son llamadas toxinas cry (por cry=crystal). Las toxinas Cry han sido utilizadas para control biológico de plagas como el gusano del tabaco Manduca sexta entre otros. El principal receptor de la toxina Cry1Ac es la aminopeptidasa N 1 o APN1. Previos reportes han sugerido que para la unión toxina-receptor, se requiere de una N-Acetil galactosamina (GalNAc) terminal. En este estudio, se realizó la caracterízación de los oligosacáridos de APN1 que están involucrados en la unión con Cry1Ac. APN1 fue purificada de las vesículas membranales de vellosidades intestinales de Manduca sexta, aislando una forma soluble (115 kDa) y una forma anclada a glico fosfatidil inositol (120 kDa). Inicialmente se caracterizaron los oligosacáridos mediante lectinas biotiniladas, como concanavalina A (ConA), aglutinina de Dolichos biflorus (DBA), aglutinina de soya (SBA), jacalina, aglutinina de Ricinus communis (RCA) y lectina de tomate (MPL) 1 que reconocieron a la APN de 120 kDa. De las lectinas mencionadas, ConA, DBA, SBA y UEA reconocieron la isoforma de 115 kDa. Cuando APN1 fue tratada con N-glicosidasa, la interacción entre Cry1Ac y APN1 fue anulada. Así mismo, se presentó éste comportamiento al incubar APN1 con N-acetil galactosaminidasa. APN1 fue desglicosilada con PNGasa F y los Nglicanos fueron marcados con aminopiridina (2AP), separados por HPLC y analizados por MALDI-TOF. Se les trató con otras exoglicosidasas. Basados en estos experimentos, se propuso un modelo del oligosacárido que interacciona con Cry1Ac y que posee un residuo de GalNAc terminal. | |
| 2005 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Público en general | |
| QUÍMICA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
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