Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem:
http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/406| EFECTO DE LA CONGELACIÓN SOBRE LA CAPACIDAD GELIFICANTE DEL MÚSCULO DE CALAMAR GIGANTE (Dosidicus gigas) Y SU RELACIÓN CON LOS CAMBIOS ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS | |
| CARLOS ROBERTO SOTELO ROMERO | |
| RAMON PACHECO AGUILAR JUAN CARLOS RAMIREZ SUAREZ ROGERIO RAFAEL SOTELO MUNDO | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| Tecnología de alimentos | |
| "Las pruebas del APT, PD y CRA, no detectaron diferencias significativas (p˃0.05) debido al efecto de la congelación, molienda o tiempo dealmacenamiento. El valor de las variables del APT, PD y CRA de los geles hechos a partir de músculo fresco y el valor promedio de los hechos a partir de músculo congelado (MC1, EC1, MC30 y EC30) en el mes de diciembre fueron para la variable dureza: 861 y 886 gf/g de gel, cohesividad: 27.8 y 28.7 %, elasticidad: 46.4 y 49.1 %, PD: 3.6 y 3.5 y CRA: 4.9 y 4.8 gH20/gproteína, respectivamente; mientras que los valores registrados en el mes de mayo fueron para la variable dureza: 788 y 747 gf/g de gel, cohesividad: 28.2 y 29.7 %, elasticidad: 45.2 y 40.0 %, PD: 3.0 y 2.5 y CRA: 4.8 y 4.8 gH20/gproteína, respectivamente. El análisis de CDB no detectó cambios (p˃0.05) en la temperatura de transición (Tmax) de la miosina (47.6 °C) en el músculo congelado, aunque presentó un incremento (p≤0.05) en la Tmax de la actina (de 78.2 a 78.6 °C) debido al tiempo de almacenamiento, indicando que estas proteínas no se desestabilizan por la congelación ni por el almacenamiento en congelación. Sin embargo, se detectó un incremento (p≤0.05) del 18 y 30 % debido al efecto de la congelación-descongelación en la entalpía de transición (ΔH) de la miosina y actina respectivamente, sugiriendo la posible formación de agregados. Por otro lado, incrementos (p≤0.05) del 17.5 y 8.0 % en la SoANS, mostraron que las proteínas del músculo de calamar se desnaturalizaron debido al proceso de congelación-descongelación y tiempo de almacenamiento, respectivamente; observándose una ligera reducción (p≤0.05) del 6.9 % en la SoANS en el músculo congelado molido con respecto al entero, sugiriendo la desnaturalización-agregación de las proteínas debido al efecto de la molienda durante la congelación. Los resultados de CDB y SoANS indican que las proteínas del músculo de calamar sufrieron cambios estructurales, desnaturalizándose y/o agregándose parcialmente debido a la congelación-descongelación, molienda y tiempo de almacenamiento. No obstante, los cambios fueron relativamente pequeños y no tuvieron un impacto negativo en la CFG del músculo." | |
| 2011-11 | |
| Tesis de maestría | |
| Español | |
| Público en general | |
| QUÍMICA ANALÍTICA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE MAESTRÍA EN CIENCIAS. |
Cargar archivos:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
|---|---|---|---|---|
| SOTELO-ROMERO-CR11.pdf | 2.7 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |