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EFECTO DE LA CONGELACIÓN SOBRE LA CAPACIDAD GELIFICANTE DEL MÚSCULO DE CALAMAR GIGANTE (Dosidicus gigas) Y SU RELACIÓN CON LOS CAMBIOS ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
CARLOS ROBERTO SOTELO ROMERO
RAMON PACHECO AGUILAR
JUAN CARLOS RAMIREZ SUAREZ
ROGERIO RAFAEL SOTELO MUNDO
Acceso Abierto
Atribución-NoComercial-SinDerivadas
Tecnología de alimentos
"Las pruebas del APT, PD y CRA, no detectaron diferencias significativas (p˃0.05) debido al efecto de la congelación, molienda o tiempo dealmacenamiento. El valor de las variables del APT, PD y CRA de los geles hechos a partir de músculo fresco y el valor promedio de los hechos a partir de músculo congelado (MC1, EC1, MC30 y EC30) en el mes de diciembre fueron para la variable dureza: 861 y 886 gf/g de gel, cohesividad: 27.8 y 28.7 %, elasticidad: 46.4 y 49.1 %, PD: 3.6 y 3.5 y CRA: 4.9 y 4.8 gH20/gproteína, respectivamente; mientras que los valores registrados en el mes de mayo fueron para la variable dureza: 788 y 747 gf/g de gel, cohesividad: 28.2 y 29.7 %, elasticidad: 45.2 y 40.0 %, PD: 3.0 y 2.5 y CRA: 4.8 y 4.8 gH20/gproteína, respectivamente. El análisis de CDB no detectó cambios (p˃0.05) en la temperatura de transición (Tmax) de la miosina (47.6 °C) en el músculo congelado, aunque presentó un incremento (p≤0.05) en la Tmax de la actina (de 78.2 a 78.6 °C) debido al tiempo de almacenamiento, indicando que estas proteínas no se desestabilizan por la congelación ni por el almacenamiento en congelación. Sin embargo, se detectó un incremento (p≤0.05) del 18 y 30 % debido al efecto de la congelación-descongelación en la entalpía de transición (ΔH) de la miosina y actina respectivamente, sugiriendo la posible formación de agregados. Por otro lado, incrementos (p≤0.05) del 17.5 y 8.0 % en la SoANS, mostraron que las proteínas del músculo de calamar se desnaturalizaron debido al proceso de congelación-descongelación y tiempo de almacenamiento, respectivamente; observándose una ligera reducción (p≤0.05) del 6.9 % en la SoANS en el músculo congelado molido con respecto al entero, sugiriendo la desnaturalización-agregación de las proteínas debido al efecto de la molienda durante la congelación. Los resultados de CDB y SoANS indican que las proteínas del músculo de calamar sufrieron cambios estructurales, desnaturalizándose y/o agregándose parcialmente debido a la congelación-descongelación, molienda y tiempo de almacenamiento. No obstante, los cambios fueron relativamente pequeños y no tuvieron un impacto negativo en la CFG del músculo."
2011-11
Tesis de maestría
Español
Público en general
QUÍMICA ANALÍTICA
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