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http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/356| ESTUDIOS ESTRUCTURALES DE ENZIMAS INVOLUCRADAS EN EL METABOLISMO DE NUCLEÓTIDOS DE CAMARÓN BLANCO Litopenaeus vannamei | |
| ALONSO ALEXIS LOPEZ ZAVALA | |
| ROGERIO RAFAEL SOTELO MUNDO ELISA MIRIAM VALENZUELA SOTO | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| Tecnología de alimentos | |
| "Los nucleósidos tri-fosfato son las unidades elementales que componen el ADN y el ARN y las enzimas encargadas de añadir grupos fosfatos son las cinasas. En este esta tesis abordamos el estudio de dos cinasas, una que fosforila nucleótidos y otra que fosforila un aminoácido. La primera corresponde a la nucleósido di-fosfato cinasa (NDK), que cataliza la tercera fosforilación de los nucleósidos difosfatos usando adenosina tri-fosfato (ATP) como donador. La segunda enzima es la arginina cinasa (AK), quien fosforila a arginina, para que este compuesto funcione como un almacén energético a partir del cual se puede obtener rápidamente ATP. En este trabajo se estudiaron ambas enzimas en el camarón blanco (Litopenaeus vannamei) que no es un modelo de estudio, pero que tiene alto valor comercial. Los genes que codifican para la AK y la NDK se expresan abundantemente cuando el camarón está infectado con el virus de la mancha blanca (WSSV). Este es un virus de ADN y por tanto requiere de la poza de nucleótidos del camarón para su propia replicación. Se obtuvieron tres estructuras cristalográficas de la AK de camarón en diferentes etapas de la reacción: sin ligandos (apo-LvAK), en complejo binario con arginina (ARGLvAK) y en complejo ternario simulando el estado de transición con ADP-ARG y nitrato (TSAC-LvAK). Las estructuras de apo-LvAK y ARG-LvAK se encontraron en la forma abierta (lazo 310-320 desordenado), y TSAC-LvAK en la forma cerrada (lazo ordenado). La estructura de la ARG-LvAK nunca había sido reportada y confirma que el cambio conformacional hacia la forma cerrada depende de la unión del donador de fosfatos. Respecto a la NDK se determinaron cuatro estructuras cristalográficas en complejo con aceptores (dADP, dCDP y dTDP) y con ADP emulando la conformación del donador ATP. Se encontró que ninguno de los compuestos provoca cambios conformacionales en la enzima. Sin embargo, la unión de desoxi y ribo nucleótidos es compensada por una molécula de agua que forma un puente de hidrógeno con K11. Esto permite que K11 mantenga una conformación catalíticamente favorable independiente del tipo de nucleótido. Por lo tanto, la LvNDK podría fosforilar análogos nucleosídicos para combatir enfermedades virales que afectan al camarón. Palabras clave: Estructura, cristalografía, difracción, rayos X, nucleósido di-fosfato cinasa, arginina cinasa, nucleótido, fosfágeno, camarón, Litopenaeus vannamei, complejo enzima-sustrato." | |
| 2014-07 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Público en general | |
| BIOLOGÍA Y QUÍMICA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
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