Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem:
http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/230| INMOVILIZACIÓN DE PROTEASAS ÁCIDAS DE ESTÓMAGO DE SARDINA MONTEREY (Sardinops sagax caerulea) EN SOPORTES A BASE DE QUITINA Y QUITOSANO | |
| JESUS AARON SALAZAR LEYVA | |
| RAMON PACHECO AGUILAR | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| Tecnología de alimentos | |
| "Se realizó la inmovilización de un extracto semipurificado de proteasas ácidas obtenido de estómagos de sardina Monterey (Sardinops sagax caerulea) en diferentes soportes de inmovilización como esferas de quitosano, hojuelas de quitosano y hojuelas de quitina parcialmente desacetilada. Los diferentes soportes fueron activados con genipina (inmovilización covalente) y tripolifosfato de sodio (inmovilización iónica). Los sistemas de inmovilización con esferas de quitosano fueron los que presentaron la mayor capacidad de unir proteína (mg proteína/g soporte) pero a su vez exhibieron la menor retención de actividad proteolítica. El sistema de inmovilización que presentó la mayor retención de actividad enzimática (P < 0.05) fue el constituido por hojuelas de quitina parcialmente desacetilada activadas con tripolifosfato de sodio. Por lo tanto, este sistema fue caracterizado bioquímica y operacionalmente. Las proteasas inmovilizadas presentaron su máxima actividad enzimática a 50°C, diez grados por arriba de la temperatura óptima de las proteasas solubles. Asimismo, la estabilidad térmica de las proteasas inmovilizadas fue mayor (P < 0.05) que la de las proteasas sin inmovilizar. El pH óptimo de reacción, tanto de las proteasas solubles como inmovilizadas se mantuvo en 2; sin embargo, las proteasas inmovilizadas presentaron mayor estabilidad a este pH que su contraparte soluble. El sistema biocatalítico mantuvo el 40.7% de su actividad enzimática inicial después de dos ciclos de reacción. La estabilidad al almacenamiento a 6 y 25°C de las proteasas ácidas de sardina fue influida positivamente por el proceso de inmovilización, observándose que después de 60 días de almacenamiento las proteasas inmovilizadas presentaron una mayor actividad enzimática residual (P < 0.05) que las proteasas solubles. Los resultados obtenidos indican que el proceso de inmovilización aplicado confiere efectos positivos en las características bioquímicas y de estabilidad operacional de las proteasas ácidas provenientes de vísceras de sardina Monterey potenciando su aplicación como herramienta biotecnológica. Palabras clave: Proteasas, inmovilización, quitina, desechos de la pesca" | |
| 2014-01 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Público en general | |
| BIOLOGÍA Y QUÍMICA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
Cargar archivos:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
|---|---|---|---|---|
| Salazar Leyva Jesus_2014_DC.pdf | 3.78 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |