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IDENTIFICACIÓN in silico DE PROTEÍNAS EXCRETORAS/SECRETORAS EN MONOGÉNEOS Y SU POTENCIAL COMO BLANCOS DE FÁRMACOS | |
MARTHA BEATRIZ CHAPA LOPEZ | |
FRANCISCO NEPTALI MORALES SERNA - | |
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ZOOLOGIA - RNCTIMX - ZOOLOGIA | |
Los parásitos utilizan diferentes mecanismos moleculares para detectar, invadir y subsistir en sus hospederos. En estos mecanismos intervienen las proteínas excretoras/secretoras (ES), también conocidas como secretoma. El interés en estas proteínas como blancos de fármacos ha crecido dada su importancia en la interacción hospedero-parásito. La creciente disponibilidad de genomas ha permitido el estudio de las proteínas ES en algunos parásitos de animales terrestres; sin embargo, el conocimiento y estudio de estas proteínas en parásitos de la clase Monogenea es escaso. Los monogéneos son parásitos que ocasionan daños en distintas especies de peces en cultivo. El objetivo principal de este trabajo fue predecir y anotar funcionalmente los secretomas en cuatro especies de monogéneos (Gyrodactylus salaris, Neobenedenia melleni, Eudiplozoon nipponicum y Protopolystoma xenopodis) y compararlos con secretomas de otros platelmintos parásitos (clases Trematoda y Cestoda) y de vida libre (Rhabditophora) por medio de herramientas bioinformáticas. El tamaño de los secretomas fue variado en un intervalo de 4.33 a 11.6%, donde el monogéneo P. xenopodis presentó la mayor proporción de proteínas ES con respecto a su proteoma. La anotación funcional en términos GO destacó funciones de procesos metabólicos, celulares, actividad catalítica y la respuesta a estímulos. Los secretomas fueron comparados entre las distintas especies mediante diagramas de Venn; cuatro especies de monogéneos analizadas comparten 13 proteínas del secretoma (3 clusters), mientras que las especies representantes de las cuatro clases de platelmintos comparten 56 proteínas del secretoma (22 clusters). En el monogéneo Gyrodatylus salaris, se identificaron un total de 15 proteínas ES únicas (o exclusivas) de esta especie); por lo tanto, estas proteínas se consideran como posibles blancos de fármacos. De estas 15 proteínas, una (denominada aquí GyrC) resultó homóloga de la procatepsina L (2O6X), la cual se ha registrado como un blanco farmacológico viable en el tremátodo Fasciola hepatica. Por lo tanto, se realizó un análisis de Acoplamiento Molecular entre la proteína 2O6X (junto con otras ocho proteínas homólogas) y distintos antihelmínticos, de los cuales la Emodepsida resultó ser el ligando con mejor puntaje de afinidad (-12 Kcal/mol) con el receptor 2O6X. Así, la Emodepsida podría ser un antihelmíntico efectivo para combatir a G. salarisy y quizá otros monogéneos. - Otro | |
MARTHA BEATRIZ CHAPA LOPEZ | |
2020 | |
CIENCIAS DE LA VIDA - 9 - 24 | |
Otros - OTROS | |
Aparece en las colecciones: | TESIS DE MAESTRÍA EN CIENCIAS. |
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