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ASOCIACIÓN ARABINOXILANO-PROTEÍNA Y EFECTO DE LA FRACCIÓN PROTEICA EN LA CAPACIDAD GELIFICANTE DEL POLISACÁRIDO"
MAYRA ALEJANDRA MENDEZ ENCINAS
Elizabeth Carvajal Millan
Jaime Lizardi Mendoza
Yolanda Leticia López Franco
Agustín Rascón Chu
Acceso Abierto
Atribución-NoComercial-SinDerivadas
COORDINACIÓN DE TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL
COORDINACIÓN DE TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL
COORDINACIÓN DE TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL
COORDINACIÓN DE TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL
Los arabinoxilanos (AX) son polisacáridos heterogéneos no amiláceos presentes en varios tejidos de cereales. Los AX tienen la capacidad de formar geles covalentes mediante el acoplamiento oxidativo del ácido ferúlico (AF) por acción de un agente entrecruzante como la enzima lacasa. Las propiedades de los geles de AX dependen de las características estructurales del polisacárido. El contenido de proteína en AX es una de las características cuyo impacto en la gelificación del polisacárido no ha sido investigado a profundidad. El objetivo del presente estudio fue remover la proteína asociada al AX mediante tratamientos enzimáticos (proteasa, O-glicosidasa) para investigar el tipo de enlace AX­proteína y evaluar el efecto de esta modificación enzimática en las características viscoelásticas y microestructurales de los geles de AX formados. En una primera etapa de la investigación, los AX extraídos de granos secos de la destilería con solubles (DDGAX) fueron caracterizados. Estos presentaron una pureza del 64% (p/p), un peso molecular promedio de 209 kDa, un contenido de AF de 6.05 µg/mg AX, una proporción A/X de 1.08, una viscosidad intrínseca de 292 ml/g y un contenido de proteína de 8.2%. El tratamiento con proteasas de DDGAX redujo el contenido proteico en un 54% y modificó las características microestructurales de los geles formados. La eliminación parcial de la proteína no modificó (p>0.05) las características reológicas de los geles. En una segunda etapa, los DDGAX dializados (DDGAXD) fueron sometidos a un tratamiento con la enzima O­glicosidasa para eliminar la proteína e identificar el enlace carbohidrato­aminoácido en la asociación AX-proteína. La proteína asociada a DDGAX presentó un rango de peso molecular de 6 a14 kDa. Se identificó la secuencia parcial ATWEGER (alanina, treonina, triptófano, ácido glutámico, glicina, ácido glutámico y arginina), correspondiente a un fragmento de la proteína de DDGAX.
2015
Tesis de maestría
Español
Público en general
BIOLOGÍA MOLECULAR DE PLANTAS
Versión publicada
publishedVersion - Versión publicada
Aparece en las colecciones: TESIS DE MAESTRÍA EN CIENCIAS.

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