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http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/526| IDENTIFICACIÓN DE VARIANTES GENÉTICAS DE β-LACTOGLOBULINA EN LECHE POR ELECTROFORESIS CAPILAR Y CROMATOGRAFÍA ACOPLADAS A ESPECTROMETRÍA DE MASAS/MASAS | |
| HECTOR ARMANDO OLGUIN ARREDONDO | |
| BELINDA VALLEJO GALLAND ELISA MIRIAM VALENZUELA SOTO INOCENCIO HIGUERA CIAPARA RAMON PACHECO AGUILAR FELIPE DE JESUS RUIZ LOPEZ | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL | |
| La presente investigación muestra los resultados del estudio en aspectos metodológicos para el desarrollo de un nuevo protocolo analítico, consistente en la obtención, separación, aislamiento y mapeo de péptidos trípticos, aplicable a la identificación de variantes genéticas (VG) de la β-lactoglobulina (β-LG) en leche de bovino. Para lograr el objetivo, primero se estudiaron las condiciones de separación y purificación de proteínas por electroforesis capilar en zona (CZE), utilizando una mezcla de las variantes A y B de la β-LG. El peso molecular de cada variante aislada se determinó por CZE y espectrometría de masas con ionización por electroespreado (ESI-MS) en línea (CZE-ESI-MS). Posteriormente, la proteína aislada fue sujeta a digestión tríptica para llevar a cabo el mapeo de péptidos. Así, las condiciones de digestión y de mapeo se determinaron comparando los perfiles electroforéticos generados, Los péptidos aislados se identificaron por cromatografía capilar acoplada a espectrometría de masas-masas con ionización por electroespreado (CC-ESI-MS/MS). Los patrones de fragmentación generados por espectrometría de masas se compararon con bases de datos de proteínas, determinando el grado de homología y elucidando la secuencia de aminoácidos que identificaron a la proteína. Las variantes de β·LG se separaron utilizando capilares no recubiertos, en una solución de boratos 0.05 M (0.1% de Tween 20) a pH 8.0, aplicando 20 kV (+ -). La proteína separada se colectó aplicando presión al capilar por un rango de tiempo definido. Posteriormente, la proteína se hidrolizó con tripsina en una proporción enzimasustrato (E/S) de 1/20, incubando por 20 hrs a 37°C. | |
| 2005 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Público en general | |
| QUÍMICA | |
| Versión publicada | |
| publishedVersion - Versión publicada | |
| Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
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| Olguin-Arredondo H A_DC_2005.pdf | 3.23 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |