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CARACTERIZACION PARCIAL DE LA ACTIVIDAD AUTOLITICA DEL MUSCULO DE SARDINA MONTERREY (Sardinops sagax caerulea).
MARIA ELENA LUGO SANCHEZ
RAMON PACHECO AGUILAR
GLORIA MARTINA YEPIZ PLASCENCIA
Acceso Abierto
Atribución-NoComercial-SinDerivadas
CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS
La Sardina es una pesquería abundante en México. Sin embargo, su uso es inadecuado, dedicándose el 75% de su captura a elaborar harina para consumo animal. Las prácticas de captura y su manejo poscaptura, promueven la actividad enzimática endógena reduciendo la funcionalidad del músculo, justificando así su uso comercial actual. Establecer la trascendencia tecnológica de estas enzimas es importante para producir alternativas de uso para el consumo humano directo. El objetivo del presente estudio fué caracterizar parcialmente la actividad proteolítica del fluído sarcoplásmico del músculo de sardina. Se determinó el efecto y estabilidad de la actividad enzimática al pH (2.5-9.5), temperatura (10-77ºC) y fuerza iónica (I=0.2-0.6), utilizando como sustrato proteínas miofibrilares extraídas del músculo de la misma especie. Se evaluó el efecto de EDTA, CuSO4, cisteína, iodoacetamida, TLCK y PMSF en la activación y/o inhibición enzimática, para determinar la naturaleza de las diferentes funciones enzimáticas en el extracto crudo. La actividad enzimática fué estable en el rango de pH de 5.5 a 7.5; temperatura de 10°C a 60ºC y fuerza iónica de 0.2 a 0.4. Los resultados sugirieron la presencia de proteinasas ligeramente alcalinas y alcalinas, estables al calor además de una enzima activa a pH ácido. Se detectó actividad: a) semejante a carboxipeptidasa A y B (pH 7.6), activada por CuSO4, TLCK y PMSF; b) semejante a quimotripsina (pH 8.5), inhibida por todos los compuestos excepto PMSF; c) catepsina C (pH 7.0), fuertemente inhibida por TLCK y d) catepsina D (pH 4.0), inhibida por EDTA y activada por CuSO4. No se detectó actividad de catepsinas A y B, colagenasas, ni semejante a tripsina.
1993
Tesis de maestría
Español
Público en general
QUÍMICA
Versión publicada
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Aparece en las colecciones: TESIS DE MAESTRÍA EN CIENCIAS.

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