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CARACTERIZACIÓN BIOQUIMICA Y CINÉTICA DE LISIL OXIDASA DE CALAMAR GIGANTE (Dosidicus gigas) Y SU RELACIÓN CON EL COLÁGENO PRESENTE | |
WILFRIDO TORRES ARREOLA | |
RAMON PACHECO AGUILAR ELISA MIRIAM VALENZUELA SOTO ROGERIO RAFAEL SOTELO MUNDO | |
Acceso Abierto | |
Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
Tecnología de alimentos | |
"Las proteínas son el centro de la acción en diferentes procesos biológicos, pudiendo tener función catalítica, regulatoria y estructural. Dentro de las proteínas estructurales se encuentra el colágeno, el cual provee a huesos, tendones y ligamentos sus características. El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice y se caracteriza por ser una de las pocas proteínas que contiene hidroxiprolina e hidroxilisina. Esta ultima, junto con la lisina forman enlaces covalentes induciendo el entrecruzamiento entre una triple helice y otra. La enzima responsable de este entrecruzamiento en la molécula de colágeno es la lisil oxidasa (LO; EC 1.4.3.13), La prolina e hidroxiprolina están relacionadas con la estabilidad del colágeno, a mayor contenido de estos, la estabilidad de la proteína es mayor. Se ha demostrado que hay una gran diferencia en cuanto al contenido y concentración de aminoácidos, así como en la estabilidad térmica entre el colágeno de los animales terrestres y los acuáticos" | |
2010-05 | |
Tesis de doctorado | |
Español | |
Público en general | |
QUÍMICA | |
Versión publicada | |
publishedVersion - Versión publicada | |
Aparece en las colecciones: | TESIS DE DOCTORADO EN CIENCIAS (DC) |
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